PROTEINAS


Son moléculas formadas por átomos de carbono , hidrógeno , oxígeno , nitrógeno y azufre . Son las biomoléculas que presentan mayor diversidad, existiendo miles de proteínas diferentes, por ejemplo en una simple bacteria podemos encontrar más de tres mil distintas.

La composición de las proteínas se basa en la concatenación de unas unidades básicas: los aminoácidos (aa). Se trata de moléculas formadas por dos grupos químicos característicos: el amino (-NH2) de carácter básico, y el carboxilo (-COOH) de carácter ácido.

Composición de las proteinas

Todos los aminoácidos tienen un aparte común y una parte variable (la representada por una R ), esto da lugar a que existan más de veinte distintos. Algunos de ellos son esenciales para nuestra alimentación ya que nuestro organismo no los puede sintetizar y deben estar presentes en la dieta.
Los aminoácidos se unen entre si mediante un enlace denominado peptídico, que se produce entre el grupo carboxilo de uno y el amino del siguiente.

 

PRINCIPALES AMINOÁCIDOS

Alifáticos
El radical R es una cadena abierta
Alifáticos neutros
Tienen el mismo número de grupos amino que carboxilo
Glicina Gly
Alanina Ala
Valina * Val
Leucina * Leu
Isoleucina * Ile
Serina Ser
Treonina * Thr
Cisteína Cys
Metionina Met
Alifáticos ácidos
Tienen mayor número de grupos carboxilo
Ácido Aspártico Asp
Ácido Glutámico Glu
Alifáticos básicos
Tienen mayor número de grupos amino
Lisina * Lys
Arginina Arg
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aromáticos
El radical R es una cadena cerrada, derivada de benceno
Fenilalanina * Phe
Tirosina Tyr
Heterocíclicos
El radical R es una cadena cerrada con algunos átomos distintos al C e H
Prolina Pro
Triptófano * Trp
Histidina His
* Aminoácido de carácter esencial

 

 

Una característica particular de las proteínas es que poseen diferentes niveles estructurales. Todas las proteínas presentan siempre los tres primeros niveles y sólo algunas el cuarto. Estos niveles o estructuras son:

Los niveles secundario, terciario y cuaternario se pueden destruir por determinados procedimientos físicos o químicos como son el calentamiento, el agitado intenso, la adición de alcoholes, ácidos o bases. Se consigue eliminar los enlaces y fuerzas que mantienen estas estructuras y la proteína se desnaturaliza. La desnaturalización es un procedimiento irreversible

Representación esquemática de los niveles estructurales de las proteínas

- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos

Estructura primaria

- Estructura secundaria: unión de diferentes puntos de la cadena mediante enlaces iónicos en función de la carga eléctrica de los aminoácidos

Estructura secundaria

- Estructura terciaria: reforzamiento de la cadena mediante la formación de enlaces covalentes (puentes disulfuro) entre aminoácidos azufrados

Estructura terciaria

- Estructura cuaternaria: por unión de dos o más protómeros atraídos por fuerzas de Van der Waals

Estructura cuaternaria

 

La clasificación de las proteínas se puede simplificar si las agrupamos en holoproteínas y heteroproteínas . Las primeras son aquellas en cuya composición aparecen únicamente aminoácidos. Las segundas cuentan, además de la cadena de aminoácidos, con otras sustancias de diversa naturaleza química (pigmentos, lípidos, glúcidos o incluso ácidos nucleicos y ácido fosfórico).

Así como los anteriores grupos de biomoléculas de las que hemos hablado podían presentar actividad energética, estructural o reguladora, las proteínas son capaces de realizar un elevado número de funciones en la materia viva. Cuando se queman en la respiración celular desprenden, al igual que los azúcares, 4 calorías por gramo pero, dada su complejidad, es un despilfarro para el organismo obtener la energía de sus proteínas. Las funciones de estas sustancias pueden ser:

 

 DETECCIÓN EN ALIMENTOS

OBJETIVOS

Práctica 1. Coagulación proteica.

MATERIAL

Material de vidrio Otros materiales Reactivos y disolventes Muestras

Placa de Petri

Mechero o fuente de calor
Pinzas

Disolvente orgánico
(éter)
Agua
Hidróxido potásico al 20%
Ácido clorhídrico


Huevo
Leche
Aceite

PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

RESULTADOS

Muestra Coagulación Presencia de proteínas
Leche +
Clara de huevo +
Aceite No -

Se puede observar como en las dos primeras placas, tanto por la acción del calor como por la actuación del ácido clorhídrico, se ha conseguido alterar la estructura de las proteínas presentes en el huevo y en la leche. Esto se pone de manifiesto por la aparición de coágulos.


Práctica 2. Reacción del biuret

Los enlaces peptídicos de las proteínas en contacto con un álcali concentrado, como el hidróxido potásico (KOH), reaccionan dando una sustancia compleja denominada biuret . Este compuesto se pone de manifiesto mediante un cambio de color, al añadirle sulfato de cobre.

MATERIAL

Material de vidrio Otros materiales Reactivos y disolventes Muestras

Placas de Petri
Tubos de ensayo
Pipeta Pasteur


Gradilla
Pinzas

Hidróxido potásico al 20%
Sulfato de cobre

Huevo
Leche
Pescado

PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

RESULTADOS

Aparece una coloración violeta muy característica que indica la presencia de proteínas en estas muestras.


Muestra Color violeta Presencia de proteínas
Leche +
Clara de huevo +
Pescado +
Otros ...    


Práctica 3. Detección de aminoácidos en la piel.

En nuestra piel, y procedentes del sudor, hay aminoácidos libres que se pueden detectar fácilmente utilizando un reactivo, la ninhidrina, con el que se produce una reacción intensamente coloreada que permite revelar su presencia.

MATERIAL

Material de vidrio Otros materiales Reactivos y disolventes Muestras

Vaso de precipitados
Pulverizador


Papel
(un cuadrado de unos 10x10cm)

Solución alcohólica de ninhidrina

Se pueden detectar las yemas de los dedos

PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

La reacción obtenerse en 45 minutos si se introduce el papel en un horno a 70oC.

RESULTADOS

Pasado el tiempo de reacción, se observan perfectamente las huellas dactilares marcadas en rojo como consecuencia del sudor que se ha depositado en sus pliegues y que ha dejado allí los aminoácidos libres.

 

VÍDEO

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